Реферат Хімія білка

Страница 1 из 2 | Следующая страница

ХІМІЯБЕЛКА

>Биохимия - це наука про хімічних і фізико-хімічних процесах, які у живих організмах й у в основі всіх проявів життєдіяльності.Биохимия виникла з кінця органічної хімії і фізіології наприкінці уже минулого століття.

 

>СТРОЕНИЕ ІСВОЙСТВАБЕЛКОВ

>БЕЛКИ чиПРОТЕИНЫ - це високомолекулярні азотомісткі органічні речовини, лінійнігетерополимери, структурним компонентом яких є амінокислоти, пов'язаніпептидними зв'язками.

Крім поняття «білок», в хімії зустрічається терміни «>ПЕПТИД» і «>ПОЛИПЕПТИД».Пептидом зазвичай називаютьолигомер, який складається лише з десяти амінокислот. Однак зустрічаються і молекули, містять від 10 до 100 амінокислот – вони відносяться до групі невеликихПОЛИПЕПТИДОВ, великі ж поліпептиди можуть утримувати й понад сто амінокислот. Стільки ж амінокислот можуть утримувати й деякі невеликі білки. Тому кордон за кількістю амінокислотних залишків, отже, і з молекулярної масі, між білками, іполипептидами, дуже умовний.

У природі зустрічаються десятки тисяч різних білків. І всі відрізняються одна від друга за п'ятьма основною ознакою.

Основні розбіжності у будову білкових молекул

За кількістю амінокислот

По співвідношенню кількості різних амінокислот. Наприклад, в білці сполучної тканиниколлагене 33% від загальної кількості амінокислот становить гліцин, а молекулі білкового гормону інсуліну, вироблюваного в підшлункову залозу, змістглицина набагато менше – лише вісім%.

Різна послідовність чергування амінокислот. Це означає, що навіть за однаковому співвідношенні різних амінокислот у яких-небудь двох білках порядок їхнього розташування цих амінокислот різний, це будуть різні білки.

Кількістьполипептидних ланцюгів у різних білках може варіювати від 1 до 12, якщо більше одиниці, то зазвичай парне (2, 4, 6 тощо.)

За наявністюнебелкового компонента, що називається «>ПРОСТЕТИЧЕСКАЯ ГРУПА». Якщо немає, це – простий білок, є – складний білок

У природі зустрічається близько 150 амінокислот. Для побудови білків задіяні лише 20 їх, хоча у метаболізмі організму людини бере участь більше амінокислот. Ці 20 амінокислот мають кілька загальних ознак будівлі (загальні властивості амінокислот):

1. Усі єальфа-аминокислотами.Аминогруппа загальної частині від усіх амінокислот прилучена доальфа-углеродному атома.

2. Постереохимической конфігураціїальфауглеродного атома усі вони належать доL-ряду.

Отже, всі ці 20 амінокислот мають цілком однаковий фрагмент молекули. Відрізняються вони за будовою радикалів.

Молекула води має полярними властивостями.

Атом кисню сильніше притягує електрони, ніж атоми водню, тому електронне хмару зміщений убік кисню. Ступінь полярності визначається величиною часткових зарядів і відстанню між центрами тяжкості цих зарядів. Отже, молекула води єдиполем.

 

Молекули води структуровані й творять кластери.

У ті кластерні структури добре вбудовуються молекули, які самі є полярними, оскільки полярні речовини добре розчиняються у воді.Полярними є всі ті молекули, які містятьелектроотрицательние атоми. У молекулах білківелектроотрицательними атомами єO (кисень), N (азот) і P.S (сірка).

Висока полярність забезпечує інші загальні властивості амінокислот:

3. Хороша розчинність у питній воді наявністю загального фрагмента молекули. Загальний фрагмент має полярними властивостями, оскільки міститькарбоксильную групу –>COOH (при фізіологічному значенні pH цю групу заряджено негативно), іаминогруппи ->NH2 (при фізіологічному значенні pH заряджено позитивно).

4. Здатність до електролітичної дисоціації.Аминокислоти перебувають у водному розчині якамфионов (біполярних іонів). У цілому нині така молекула при нейтральному значенні pH (приpH=7)електронейтральна.

5. Наявність >ИЗОЭЛЕКТРИЧЕСКОЙ ТОЧКИ (>ИЭТ,pI). (>ИЭТ) - це значення pH середовища, у якому молекулаамфотерного речовини (наприклад, амінокислоти) перебуває уелектронейтральном стані.

>РАЗЛИЧИЯ УСТРОЕНИИАМИНОКИСЛОТ

Радикали амінокислот можуть істотно відрізнятися одне від друга за будовою.

Якщо є додатковікарбоксильние групи в радикала, то заряд молекули в нейтральній середовищі негативний, аИЭТ такий молекули перебуває у кислої середовищі.

>Аминокислота, в радикала якого є додатковааминогруппа (>NH2-група), в нейтральній середовищі заряджено позитивно.ИЭТ такий амінокислоти перебуває у лужної середовищі (>pI>7). До такихаминокислотам ставляться лізин, аргінін ігистидин.

>Аминокислота, в радикала якого є додатковакарбоксильная група (>COOH-группа), в нейтральній середовищі заряджено негативно.ИЭТ такий амінокислоти перебуває у кислої середовищі (>pI<7). До них належать аспарагінова кислота іглутаминовая кислота.

З допомогою значення рН довкілля характеризують співвідношення ->СООН і ->NH2 груп. Це стосується і допептидам, і до білків.

Різні функціональні групи, які у радикалів амінокислот, надають їм спроможність до взаємодії із заснуванням різних типів сполук. Наведемо приклади таких взаємодій.


У зв'язку з відмінностями у структурі радикалів різняться фізико-хімічні властивості амінокислот.

>КЛАССИФИКАЦИЯАМИНОКИСЛОТ

Існують три типу класифікації:

>ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКАЯ – полягає в різному фізико-хімічних властивості амінокислот.

>Гидрофобние амінокислоти (>неполярние). Компоненти радикалів містять зазвичайуглеводородние групи, де рівномірно розподілено електронна щільність немає жодних зарядів і полюсів. У тому складі можуть бути присутні іелектроотрицательние елементи, але вони перебувають у вуглеводневому оточенні. Наприклад, в радикала метіоніну сірка оточена вуглеводневими угрупованнями, які дозволяють цьому елементу виявляти своїхелектроотрицательних властивостей: -(>CH2)2->S-CH3. Аналогічна ситуація, наприклад, у питаннях азоту, що у складі радикала триптофану.

>Гидрофильние незаряджені (полярні) амінокислоти. Радикали таких амінокислот перебувають у собі полярні угруповання:

Ці групи взаємодіють іздипольними молекулами води, що орієнтуються навколо них.

Негативно заряджені амінокислоти. Сюди відносяться аспарагінова іглутаминовая кислоти. Мають додатковуСООН-группу в радикала - в нейтральній середовищі набувають негативний заряд.

Усі вонигидрофильни.

Позитивно заряджені амінокислоти: аргінін, лізин ігистидин. Мають додатковуNH2-групу (чиимидазольное кільце, якгистидин) в радикала - в нейтральній середовищі набувають позитивного заряду.

Усі вони також єгидрофильними.

Такі риси притаманні вільних амінокислот. У білці жионогенние групи загальної частини амінокислот беруть участь у освітіпептидной зв'язку, і всі властивості білка визначаються лише властивостями радикалів амінокислот.

Не все амінокислоти, що у побудові білків людського тіла, здатні синтезуватися у нашій організмі. У цьому заснована ще одне класифікація амінокислот - біологічна.

II. Біологічна класифікація.

а) >Незаменимие амінокислоти, їх ще називають ">ессенциальние". Вони можуть синтезуватися в людини і дружина мають обов'язково робити з їжею. Їх 8 і ще 2 амінокислоти ставляться до частково незамінним.

>Незаменимие: метіонін,треонин, лізин, лейцин,изолейцин, валин, триптофан,фенилаланин.

Частково незамінні: аргінін,гистидин.

а) >Заменимие (можуть синтезуватися в людини). Їх 10:глутаминовая кислота,глутамин,пролин,аланин, аспарагінова кислота,аспарагин,тирозин,цистеин,серин і гліцин.

III. Хімічна класифікація - відповідно до хімічної структурою радикала амінокислоти (>алифатические, ароматні).

Бєлки синтезуються нарибосомах, ні з вільних амінокислот, та якщо з їх сполук з транспортними РНК (>т-РНК).

Цей комплекс називається «>аминоацил-т-РНК».

>ТИПЫ ЗВ'ЯЗКІВ МІЖАМИНОКИСЛОТАМИ УМОЛЕКУЛЕБЕЛКА

2 групи:

1.КОВАЛЕНТНЫЕ ЗВ'ЯЗКУ - звичайні міцні хімічні зв'язку.

а)пептидная зв'язок

б)дисульфидная зв'язок

2.НЕКОВАЛЕНТНЫЕ (СЛАБКІ)ТИПЫ ЗВ'ЯЗКІВ - фізико-хімічні взаємодії родинних структур. У десятки разів слабкіша за звичайній хімічного зв'язку. Дуже чутливі до фізико-хімічним умовам середовища. Вони неспецифічні, тобто з'єднуються друг з одним не суворо визначені хімічні угруповання, а найрізноманітніші хімічні групи, але відповідальні певним вимогам.

а) Воднева зв'язок

б)Ионная зв'язок

в)Гидрофобное взаємодія

>ПЕПТИДНАЯ ЗВ'ЯЗОК.

Формується з допомогоюCOOH-группи однієї амінокислоти іNH2-групи сусідньої амінокислоти. У назві пептида закінчення назв всіх амінокислот, крім останньої, яка перебуває на «>С»-конце молекули змінюються на «мул»

>Тетрапептид:валил-аспарагил-лизил-серин

>ПЕПТИДНАЯ ЗВ'ЯЗОК формується ТІЛЬКИ ЗА РАХУНОКАЛЬФА-АМИНОГРУППЫ ІСОСЕДНЕЙCOOH-ГРУППЫ СПІЛЬНОГО ДЛЯ ВСІХАМИНОКИСЛОТФРАГМЕНТА МОЛЕКУЛИ!!! Якщокарбоксильние іаминогруппи входять до складу радикала, всі вони ніколи(!) не беруть участь у формуванніпептидной зв'язку в молекулі білка.

Будь-який білок - це довганеразветвленнаяполипептидная ланцюг, що містить десятки, сотні, інколи ж понад тисячу амінокислотних залишків. Хоч якою довжини булаполипептидная ланцюг, завжди у основі її - стрижень молекули, абсолютно однаковий в усіх білків. Кожнаполипептидная ланцюг маєN-конец, де міститься вільна кінцевааминогруппа іС-конец, освічений кінцевий вільноїкарбоксильной групою. У цьому стрижні сидять, як бічні гілочки радикали амінокислот.Числом, співвідношенням і чергуванням цих радикалів один білок відрізняється від іншого. Самапептидная зв'язок є частково подвійний злактим-лактамнойтаутомерии. Тому навколо неможливо обертання, а само собою воно за міцністю у півтора рази перевершує звичайну ковалентну зв'язок. На малюнку видно, що з кожних трьох ковалентних зв'язків в стрижні молекули пептида чи білка дві є простими й допускають обертання, тому стрижень (всяполипептидная ланцюг) може згинатися у просторі.

Хочапептидная зв'язок досить міцна, її порівняно легко можна зруйнувати хімічним шляхом – шляхом кип'ятіння білка в міцній розчині кислоти чи луги протягом 1-3 діб.

Доковалентним зв'язкам в молекулі білка крімпептидной, належить і >ДИСУЛЬФИДНАЯ ЗВ'ЯЗОК.

>Цистеин - амінокислота, що у радикала маєSH-группу, з допомогою якої була й утворюютьсядисульфидние зв'язку.

>Дисульфидная зв'язок - цековалентная зв'язок. Проте біологічно вона значно менш стійка, ніжпептидная зв'язок. Це тим, що у організмі інтенсивно протікають окислювально-відновні процеси.Дисульфидная зв'язок може постати між різними ділянками одному й тому жполипептидной ланцюга, тоді вона утримує цю ланцюг в вигнутому стані. Якщодисульфидная зв'язок виникає між двомаполипептидами, вона об'єднує в одну молекулу.

СЛАБКІТИПЫ ЗВ'ЯЗКІВ

У десятки разів слабкіша за ковалентних зв'язків. Не певні типи зв'язків, а неспецифічне взаємодія, що виникає між різними хімічними угрупованнями, мають високе спорідненість друг до друга (спорідненість – це спроможність до взаємодії). Наприклад: протилежно заряджені радикали.

Отже, слабкі типи зв'язків - це фізико-хімічні взаємодії. Тому дуже чутливі до змін умов середовища (температури, pH середовища, іонної сили розчину тощо).

>ВОДОРОДНАЯ ЗВ'ЯЗОК - це зв'язок, що виникає між двомаелектроотрицательними атомами з допомогою атома водню, який з'єднаний із однією зелектроотрицательних атомівковалентно (див. малюнок).

Воднева зв'язок приблизно 10 разів слабкіша за, ніжковалентная. Якщо водневі зв'язку повторюються багаторазово, всі вони утримуютьполипептидние ланцюжка із високим міцністю.Водородние зв'язку дуже чутливі до місцевих умов зовнішнього середовища й присутності у ній речовин, які самі в змозі утворювати такі зв'язки (наприклад, сечовина).

>ИОННАЯ ЗВ'ЯЗОК - виникає між позитивно і негативно зарядженими угрупованнями (додатковікарбоксильние іаминогруппи), що зустрічаються в радикалів лізину, аргініну,гистидина, аспарагінової іглутаминовой кислот.

 

>ГИДРОФОБНОЕ ВЗАЄМОДІЯ - неспецифічне тяжіння, що у молекулі білка між радикаламигидрофобних амінокислот - викликається силамиВан-дер-Ваальса і доповнюється яка викидає силою води.Гидрофобное взаємодія слабшає чи розривається у присутності різних органічних розчинників і спроби деяких детергентів. Наприклад, деякі наслідки дії етилового спирту при проникненні його всередину організму обумовлені тим, під його впливом послаблюютьсягидрофобние взаємодії молекулах білків.

>ПРОСТРАНСТВЕННАЯОРГАНИЗАЦИЯБЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛИ

У основі кожного білка лежитьполипептидная ланцюг. Вона непросто витягнута у просторі, а організована тривимірну структуру. Тому існує поняття про 4-х рівнях просторової організації білка, саме - первинної, вторинної, третинної ічетвертичной структурах білкових молекул.

ПЕРВИННА СТРУКТУРА

Первинна структура білка - послідовність амінокислотних фрагментів, міцно (і протягом період існування білка) з'єднанихпептидними зв'язками. Існує період напівжитті білкових молекул - більшість білків близько2-х тижнів. Якщо стався розрив хоча б однієїпептидной зв'язку, то утворюється інша білок.

>ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА

>Вторичная структура - це просторова організація стрижняполипептидной ланцюга. Існують 3 найголовніших типу вторинної структури:

1) >Альфа-спираль - має певні характеристики: ширину, відстань між двома витками спіралі. Для білків характернаправозакрученная спіраль. У цьому спіралі на 10 витків доводиться 36 амінокислотних залишків. В усіх пептидів, покладених у таку спіраль, ця спіраль абсолютно однакова. Фіксуєтьсяальфа-спираль з допомогою водневих перетинів поміжNH-группами одного витка спіралі таС=О групами сусіднього витка. Ці водневі зв'язку розташовані паралельно осі спіралі й закручено багаторазово повторюються, тому міцно утримуютьспиралеобразную структуру. Понад те, утримують на кілька напруженому стані (як стиснуту пружину).

>Бета-складчатая структура - чи структураскладчатого аркуша. Фіксується також водневими зв'язками міжС=О іNH-группами.Фиксирует дві ділянкиполипептидной ланцюга. Ці ланцюга може бути рівнобіжні чиантипараллельни. Якщо такі зв'язки утворюються у межах пептида, всі вони завждиантипараллельни, і якщо між різнимиполипептидами, то рівнобіжні.

3) >Нерегулярная структура - тип вторинної структури, у якому розташування різних ділянокполипептидной ланцюга щодо одне одного немає регулярного (постійного) характеру, тому нерегулярні структури може мати різнуконформацию.

>ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА

Це тривимірна архітектураполипептидной ланцюга – особливе взаємне розташування у просторіспиралеобразних, складчастих і нерегулярних ділянокполипептидной ланцюга. У різних білків третинної структури різна. У формуванні третинної структури беруть участьдисульфидние зв'язку й все слабкі типи зв'язків.

Вирізняють два загальних типу третинної структури:

1) У >фибриллярних білках (наприклад, колаген,еластин) молекули яких мають витягнуту форму і звичайно формують волокнисті структури тканин, третинна структура представлена або потрійнийальфа-спиралью (наприклад, вколлагене), або >бета-складчатими структурами.

2) У >глобулярних білках, молекули яких мають форму кулі чи еліпса (латинську назву:GLOBULA - кулю), трапляється поєднання всіх трьох типів структур: завжди є нерегулярні ділянки, єбета-складчатие структури таальфа-спирали.

Зазвичай, углобулярних білкахгидрофобние ділянки молекули перебувають у глибині молекули.Соединяясь між собою,гидрофобние радикали утворюють >гидрофобние кластери (центри). Формуваннягидрофобного кластера змушує молекулу відповідним чином згинатися у просторі. Зазвичай, у молекулі глобулярного білка буває кількагидрофобних кластерів у глибині молекули. Це є виявом двоїстості властивостей білкової молекули: лежить на поверхні молекули -гидрофильние угруповання, тому молекула загалом -гидрофильная, а глибині молекули - захованігидрофобние радикали.

>ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА

Зустрічається в всіх білків, лише в тих, які з двох чи більшеполипептидних ланцюгів. Кожна така ланцюг називається >СУБЪЕДИНИЦЕЙ даної молекули (чи >ПРОТОМЕРОМ). Тому білки, які маютьчетвертичной структурою, називають >ОЛИГОМЕРНЫМИ білками. До складу білкової молекули можуть входити однакові чи різнісубъединици. Наприклад, молекула гемоглобіну «А» і двох субодиниць одного типу, і двох субодиниць іншого типу, тобто єтетрамером.Фиксируются четвертинні структури білків усіма типами слабких зв'язків, інколи ж що йдисульфидними зв'язками.

МЕТОДИОПРЕДЕЛЕНИЯПЕРВИЧНОЙСТРУКТУРЫБЕЛКА

 

>1)Деградация по Едмону

До розчину білка додають реактив Едмона, у якомуфенилизотиоцианат.

>Фенилизотиоцианат взаємодіє зіальфа-аминогруппой першої (>N-концевой) амінокислоти, та був відбувається її відщеплення відполипептидной ланцюга шляхом гідролізу:

Після цього ідентифікують першу амінокислоту. Потім процес повторюється.

Нині процес автоматизовано.

2) Секвенування ДНК

Первинна структура будь-який білкової молекули безпосередньо залежить від структуриДНК-генома. Отож спочатку виділяють ген, у якому закодована структура білка. Далі визначають послідовність азотистих підстав в ДНК. Кожна амінокислота в білкової молекулі закодована поєднанням трьох азотистих підстав -триплетом (>кодоном) в молекулі ДНК. Наприклад, поєднання трьох підстав аденіну (ААА) кодує амінокислотуфенилаланин, а послідовністю трьох підставцитозина – гліцин. Це дає нагоду отримати інформацію про первинної структурі білкової молекулі, отже, прогнозувати будова всієї молекули загалом, оскільки первинна структура визначає будова всіх вищих рівнів організації – і вторинної, і третинної, котрий інодічетвертичной структур.

Для перевірки припущень про будову вищих структур використовується іще одна метод:

3)Рентгеноструктурний аналіз

Схема, яка пояснює

Страница 1 из 2 | Следующая страница

Схожі реферати:

  • Реферат на тему: Хімія в пошуках альтернативних джерел енергії
    Федеральне агентство за освітою й науці РФ Омський Державний >Педагогогический Університет Кафедра
  • Реферат на тему: Хімія води і мікробіологія
    Міністерство Освіти України Харківський державний технічний університет будівництва й архітектури
  • Реферат на тему: Хімія гідразину
    Федеральне агентство за освітою Державне освітнє установа вищого професійного освіти «Челябінський
  • Реферат на тему: Хімія життя
      Робота на задану тему:   «Хімія життя»   2004 План   Запровадження   Хімічний
  • Реферат на тему: Хімія запахів
    МОУ «Середня загальноосвітньою школою №45» Курсова робота Хімія запахів. Перевірила: Дуда Л. М.

Нові надходження

Замовлення реферату

Реклама

Навігація