Реферат Синтез білків

 

Розщеплення.

Розщеплення в шлунку (кисле середовище).

Всасывание в тонкому кишечнику.


  На потреби організму: CO2, М2Про, NH3  -виведення.

(амінокислоти розподіляються на

різні послідовності).

                                                          Жиры Вуглеводи.      

             білки

 (алиментарная дистрофія – необоротна)

Весь синтез білків і двох процесів: транскрипції і трансляції.

1. Транскрипция – процес зчитування, синтез РНК, здійснюваний РНК полимеразой. Процес йде з одного ланцюга ДНК. Транскрипция виробляється однією або кількома генами, відповідальних за синтез певного білка. У прокариотов цю ділянку називається опероном.

2. На початку кожного оперона перебуває майданчик РНК полимеразы – промотр – спеціальна послідовність нуклеотидів РНК, яку фермент визначає завдяки хімічному засобу. Присоединяется до перегляду і розпочинається синтез иРНК. Дійшовши остаточно оперона фермент зустрічає сигнал (певну послідовність нуклеотидів), що означає кінець зчитування.

Стадії процесу:

1. Связывание РНК полимеразы з промотором.

2. Инициация – початок синтезу.

3. Элонгация – зростання ланцюжка РНК. V=50 нуклеотидов/секунда.

4. Терминация – завершення синтезу.

Трансляція – відбувається у ядрі на рибосомах.

      Етапи:

1. Аминокислоты доставляють тРНК до рибосомам. Кодоны шифрують амінокислоти. На вершині тРНК є послідовність трьох нуклеотидів, компланарных нуклеотидам кодона в иРНК, - антикодон. Фермент визначає антикодон і приєднує тРНК амінокислоту.

2. На рибосоме тРНК переводить з «мови» нуклеотидів на «мову» амінокислот. Далі амінокислоти відриваються від тРНК.

3. Фермент синтезу приєднує амінокислоту до полипептидной ланцюга.

Синтез завершений і ланцюг відступає від рибосом. 

Будова білків.

Бєлки – це високомолекулярні сполуки, молекули яких двадцятьма альфа – амінокислотами, соединёнными пептидными зв'язками – ЗІ - NН -

· Дипепетиды

· Полипептиды.

Мономерами білків є амінокислоти.

Кислотні властивості амінокислот визначаться карбоксильной групою (-СООН), лужні – аминогруппой (-NH2). Кожна з 20-ти амінокислот має однакову частина, що включає обидві ці групи (-CHNH2 – COOH), і від будь-який інший особливої хімічної угрупованням R – групою, чи радикалом.

Існують:

· Прості білки – які з одних амінокислот. Наприклад, рослинні білки – проламины, білки кров'яної плазми – альбулины і глобулины.

· Складні білки – крім амінокислот мають у своєму своєму складі інші органічні сполуки (нуклеїнові кислоти, ліпіди, вуглеводи), сполуки фосфору, метали. Мають складні назви нуклеопротеиды, шикопротеиды тощо. буд.

Найпростіша амінокислота – гліцерин NH2 – CH2 – COOH.

Але різні амінокислоти можуть утримувати різні радикали CH3 – CHNH2 – COOH

H – O - - CH2 – CHNH2 – COOH

Структура білків.

Освіта лінійних молекул білків відбувається внаслідок сполуки амінокислот друг з одним. Карбоксильная група однієї амінокислоти зближується з аминогруппой інший, і за отщеплении молекули води між аминокислотными залишками виникає міцна ковалентная зв'язок, звана пептидной.

Типи структур:

· Первинна – визначається послідовністю амінокислот. З трьох амінокислот – 27 комбінацій, тоді з 20-ти амінокислот – 101300  довжиною кожна щонайменше 100 залишків, отже, триває еволюційний процес.

· Вторичная – спіраль, порожниста всередині, що втримується водневими зв'язками, у своїй радикали спрямовані назовні.

· Третичная – фізіологічно активна структура, спіраль, закручена в клубок. Негативно і позитивно заряджені R – групи амінокислот притягуються і зближують ділянки білкової ланцюга, так утворюється клубок, підтримуваний сульфідними місточками (- P.S – P.S -).

· Четвертичная структура – деякі білки, наприклад гемоглобін і інсулін, складаються з кількох ланцюгів, різняться по первинної структурі.

У людському організмі близько 100000 білків, молекулярна маса яких і від кількох тисяч за кілька мільйонів.

Історія питання.

 

Нині будову та функції більшості білків відомі. Історія вивчення білків почалося з дослідження Беккари (1878г), що із пшеничного борошна виділив білкове речовина, що його їм ''клековиной''.

У 1888 р. А. Я. Данилевський припустив існування у білках -N-S- хімічних угруповань.

У 1902 р. Еге. Фішер запропонував пептидную теорію будівлі білка.

У 1951 р. Л. Полінг розробив модель вторинної структури білка.

У 1953 р. Сэнгер розшифрував аминокислотную послідовність в інсуліні (гормон підшлункової залози), а ще через 10 років вже сам ж інсулін було отримано шляхом штучного синтезу з амінокислот. Удосконалення методів дослідження досягло такої рівня, що на даний час вивчення структури білкової молекули є щодо простою справою й у великої кількості білків встановлено їх будова (амінокислотний склад парламенту й аминокислотное будова).

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Перспективи.

 

У білків дуже складний будову та поки що розвитку науки дуже складно виявити структуру молекул білків.

Перший білок, яка має була розшифровано первинна структура, був інсулін. Це сталося 1954 року. І тому знадобилося близько 20 років. Синтез білків - дуже складне завдання, і коли його вирішити, то зросте кількість ресурсів задля її подальшого використання у техніці, медицині та т.д., і навіть вже може бути біохімічний і синтетичний засоби одержання їжі.

О.Н. Несмеянов провів широкі дослідження у сфері створення мікробіологічної промисловості із виробництва штучних продуктів. Практичне здійснення шляхів отримання такої їжі ведеться у двох основних напрямах. Одне грунтується на використанні білків рослин, наприклад сої, а друге - на використанні білків продуктів, отриманих мікробіологічними шляхом з нафти.

У природі широко представлена автоматична самоскладання надмолекулярных структур і ініціатором її є білкові молекули. Це дарує надію на з'ясувати закономірності формоутворення в рослин і тварин і звинувачують зрозуміти молекулярні механізми, щоб забезпечити подібність батьків та дітей.

Що глибша хіміки пізнають природу й будову білкових молекул, тим більше вони переконуються у досконалому значенні одержуваних даних на розкриття таємниці життя. Розкриття зв'язок між структурою і функцією в білкових речовинах - ось наріжний камінь, у якому спочиває насичення найглибшу сутність життєвих процесів, ось основа, яка послужить у майбутньому вихідним кордоном для створення нового якісного стрибка у розвитку біології та східної медицини.

Біологічна значення.

 

Бєлки входять до складу живих організмів і є головними матеріальними агентами, управляючими усіма хімічними реакціями, що перебігають в організмі.

Однією з найважливіших функцій білків був частиною їхнього здатність в ролі специфічних каталізаторів (ферментів), які мають винятково високою каталітичної активністю. Без участі ферментів не проходить жодна хімічна реакція в живий організм.

Друге найважливіше функція білків у тому, що вони сьогодні визначають механо - хімічні процеси живими організмах, у яких що надходить з їжею хімічна енергія безпосередньо перетворюється на необхідну руху організму механічну енергію.

Третьої важливою функцією білків був частиною їхнього використання кронштейна як матеріалу для побудови важливих складових частин організму, які мають достатньої механічної міцністю, починаючи з полупроницаемых перегородок всередині клітин, оболонок клітин та їх ядер і до тканинами м'язів і різних органів, шкіри, нігтів, волосся тощо.

Бєлки є необхідною складовою продуктів. Відсутність чи недостатня кількість в їжі виникають серйозні захворювання.

Важливу роль життєдіяльності грають комплекси білків з нуклеїновими кислотами - нуклеопротеиды. З нуклеопротеидов складаються, зокрема, хромосоми, найважливіші складові ядра клітини, відповідальні зберігання спадкової інформації, і навіть рибосоми - частинки протоплазми, у яких відбувається синтез білкових молекул. 

 

Бєлки

(реферат по хімії)

 

 

 

 

 

 

 

Санкт-Петербург, 2003 рік

Список літератури:

 

1. Енциклопедія для дітей “Аванта+”. Том 17. Хімія. Москва 2000.

2. Ю.О. Овчинников, О.Н. Шамин, «Будова і функції білків», Москва, 1983.

3. В. Г. Жиряков, «Органічна хімія», Москва, 1968.

4. Загальна біологія, підручник для 10-11 класу, Москва, 1999.

Це цікаво!

 

1)    Кольорові реакцію білки (якісні реакції)

(білок курячого яйця м води)

а) ксантопротеиновая: 1 мл розчину + 5-6 крапель концентрованої НNO3

яскраво - ж жовтий колір 

б) блуретовая: 1-2 мл розчину + луг + 2-3 краплі CuSO4                   червоно - фіолетовий колір.                                

2)   Чому білки бояться тепла.

Зв'язки, підтримують просторову структуру білка, досить легко руйнуються. Ми знаємо, що з варінні яєць прозорий яєчний білок перетворюється на пружну білу масу, а молоко при скисании загустевает. Відбувається через руйнації просторової структури білків альбуміну в яєчному білці і казеїну (від латів. caseus — «сир») в молоці. Такий процес називається денатурацією. У першому випадку її викликає нагрівання, тоді як у другому — значне збільшення кислотності (внаслідок життєдіяльності які у молоці бактерій). При денатурації білок втрачає здатність виконувати притаманні їй в організмі функції (тому й назва процесу: від латів. denaturare — «позбавляти природних властивостей»). Денатурированные білки легше засвоюються організмом, тому однієї з цілей термічної обробки харчових продуктів є денатурація білків.

Схожі реферати:

Навігація